Структура и химический состав коллагена мышечной ткани

Комитет общего и профессионального образования Ленинградской области

Автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования

_________________________________________________________________

«ЛЕНИНГРАДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

имени А.С.ПУШКИНА»

Лужский институт (филиал)

Биотехнологический факультет

Реферат

по дисциплине

Биохимия молока и мяса

по теме

Структура и химический состав коллагена мышечной ткани

Работу выполнила

Студентка 3 курса 532 гр

Савельева Мария

Содержание

Введение

Морфологический состав и строение мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани

Строение и свойства белков мышечной ткани

Строение коллагена

Функции коллагена

Интернет-ресурсы

Введение

Мышечная ткань — основная часть мяса, обладающая наибольшей питательной ценностью. Содержание мышц в туше крс 57-62 %, овец 50-56 %, свиней 40-52 %, лошадей 60-65 %. Основной особенностью живой мышечной ткани является способность к сокращению. При жизни животного эта ткань обеспечивает выполнение движений, кровообращения, передвижение пищи в пищеварительных органах и др. физиологические функции. По строению мышцы делятся на: поперечно-полосатые (наиболее важный компонент мяса) и гладкие.

Поперечно-полосатая мышечная ткань связана с костями скелета и составляет основную массу мяса. Отдельные волокна этой ткани содержат множество ядер. Под оптическим микроскопом можно наблюдать чередование темных и светлых полос, расположенных поперек волокна.

Гладкая мышечная ткань образует вместе с другими тканями преимущественно стенки внутренних органов животных. Она состоит из мелких веретеновидных клеток с одним ядром, расположенным в середине клетки. Под микроскопом волокна гладкой мышечной ткани однородны и в отличие от волокон поперечно-полосатой ткани не имеют выраженной структуры.

Морфологический состав и строение мышечной ткани

Основным структурным элементом мышечной ткани является мышечное волокно, представляющее собой длинную многоядерную клетку. Диаметр волокна может быть от 10 до 100 мкм, длина зависит от длины мышцы.

Поверхность мышечного волокна покрыта эластичной двухслойной оболочкой -сарколеммой (рис. 1). Внутри волокна по его длине расположены длинные нитеподобные образования -миофибриллызанимающие 60-65 % объема клетки. Они являются сократительными элементами мышечного волокна.

Внутри клетки расположены также ядра,митохондрии, рибосомы,лизосомы и другие органеллы. Все эти структурные элементы окружены саркоплазмой -по-лужидкой частью клетки, занимающей 35-40 % ее внутреннего объема.

Мышечные волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани -эндомизием, который связан с сарколеммой. Группа мышечных волокон образует первичный мышечный пучок, окруженный соединительнотканной оболочкой - внутреннимперимизием. Первичные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные, которые в совокупности образуют мышцу (мускул).

Мышца также окружена оболочкой - эпимизием или фасцией. Мышцы можно отделять друг от друга по фасциям.

Содержание в мясе этих соединительнотканных образований имеет важное значение для его консистенции. В перимизии и эпимизии мышц упитанных животных находятся жировые клетки, образующие «мраморность» на разрезе мяса.

Химический состав мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.

Строение и свойства белков мышечной ткани

Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

Саркоплазматические белки: миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин.

Характеристика:

• составляют около 40 % от суммы мышечных белков;
• полноценные;
• хорошо растворимы в воде, обладают высокой водосвязывающей способностью;
• количество и состояние миоглобина определяет окраску мяса;
• денатурируют в интервале температур от 45 до 70 ^оС.

Миоген. Его характеристика:

• группа белков, выполняющих ферментативные функции;
• составляет около 20% от суммы мышечных белков;
• по физико-химическим свойствам - альбумин;
• хорошо растворяется в воде;
• изоэлектрическая точка рН=6,0-6,6;
• температура денатурации 55-66 ^оС;
• полноценный белок.

Глобулин Х. Его характеристика:

• смесь белков с ферментативными функциями;
• составляет около 20 % от суммы мышечных белков;
• по физико-химическим свойствам - псевдоглобулин;
• из мяса экстрагируется водой;
• изоэлектрическая точка рН=5,2;
• температура денатурации 50 ^оС;
• полноценный белок.

Миоальбумин. Его характеристика.

• составляет 1-2 % от суммы белков мышечной ткани;
• по физико-химическим свойствам - альбумин;
• хорошо растворяется в воде;
• изоэлектрическая точка рН=3,0-3,5;
• температура денатурации 45-47 ^оС;
• полноценный белок.

Миоглобин. Его характеристика:

• составляет 0,5-1 % от суммы белков мышечной ткани;

• пигмент мышечной ткани;
• сложный белок хромопротеид;
• растворим в воде;
• изоэлектрическая точка рН=7,0;
• температура денатурации 60-70^оС;
• полноценный белок.

Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О₂, Н₂О, NО, СО и др.).

Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности.

Кальмодулин - белок, обратимо связывающий ионы кальция; влияет на процесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении.

Миофибриллярные белки (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические.

Характеристика:

• количественно преобладают среди мышечных белков (50-55 %);
• все (кроме тропомиозина) полноценные;
• участвуют в построении сократительных элементов мышечного волокна (миофибрилл), в акте сокращения-расслабления мышц;
• в зависимости от состояния определяют консистенцию мяса;
• солерастворимы;
• обладают высокими функциональными свойствами (водосвязывающей, гелеобразующей, эмульгирующей способностями)

Миозин. Его характеристика:

• составляет около 40 % от суммы мышечных белков и количественно преобладает в мышечной ткани;

• обладает ферментативными свойствами (АТФазная активность);
• выделяется из мышечной ткани солевыми растворами, при диализе экстракта осаждается;
• изоэлектрическая точка рН=5,4;
• температура денатурации 45-50 ^оС;
• полноценный белок;
• высокая способность к гидратации за счет наличия в молекуле большого количества полярных групп;
• высокая гелеобразующая и эмульгирующая способности;
• способен взаимодействовать с актином, образуя актомиозин.

Молекула миозина построена из двух белковых цепочек, образующих «двойную спираль», так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы являются несколько коротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «голову» молекулы.

Соединяясь «хвост к хвосту», молекулы миозина образуют толстые нити (А-диски) миофибрилл.

Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ. Выделяемая энергия (33,5 кДж/моль) расходуется для мышечного сокра-щения. АТФазная активность миозина характерна для «головы» молекулы.

Актин. Его характеристика:

• составляет около 15 % от суммы мышечных белков;

• трудно извлекается из мяса;
• изоэлектрическая точка рН=4,7;
• температура денатурации около 50-55 ^оС;
• полноценный белок;
• способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозин.

Актомиозин - это сложный комплекс, состоящий из белков актина (1/3) и миозина (2/3). При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими «головами» к глобулам двойной спирали актина, а «хвост» располагается виде спирали вдоль оси актомиозина.

В зависимости от физиологического состояния мышц миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии.

В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц.

Тропомиозин, тропонин, десмин - белки, участвующие в построении миофибрилл. Кроме тропомиозина (нет триптофана) - все полноценные. Составляют около 2,5-3,0 % от массы мышечных белков.

Белки ядервключают три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок.

Белки стромы. Характеристика:

• составляют около 5 % от массы мышечных белков;
• влияют на показатели пищевой ценности мышечной ткани.

Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды. Содержание соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, категории упитанности животного, анатомического происхождения части туши.

Строение коллагена

Молекула коллагена (молекулярная масса около 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех так называемых цепей (молекулярная масса около 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали цепи содержит три аминокислотных остатка. Три цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль.

Коллаген - один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НО--Pro), а также 5-гидроксилизина (НО--Lys); на них приходится около 21% от всех аминокислотных остатков.

Таблица 3. Содержание аминокислот в коллагене, %.

Аминокислота	Содержание
Заменимые аминокислоты	72,6
Глицин	26
Аланин	9,5
Пролин	15,1
Тирозин	1,0
Серин	3,4
Цистеин + цистин	0
Аспарагиновая кислота	6,3
Глутаминовая кислота	11,3
Незаменимые аминокислоты	27,4
Фенилаланин	2,5
Валин	3,4
Триптофан	0
Лейцин	-
Треонин	2,3
Изолейцин	5,6
Метионин	0,8
Лизин	4,5
Аргинин	7,6
Гистидин	0,7
Сумма всех аминокислот	100

Сумма всех аминокислот, входящих в состав коллагена, составляет 100%. Из этой суммы на долю заменимые аминокислоты приходится 72,6%, а незаменимых - 27,4%.

Содержание заменимых аминокислот больше на 45,2%, чем незаменимых аминокислот, входящих в состав коллагена.

Также видно, что из содержания заменимых аминокислот на долю глицина приходится 26%. Содержание пролина меньше на 10,9%, чем глицина; содержание глутаминовой кислоты меньше на 14,7%, содержание аланина - на 16,5%,а содержание тирозина, серина и аспарагиновой кислоты имеет не значительное содержание по сравнению с содержанием глицина.

Из содержания незаменимых аминокислот на долю аргинина приходится 7,6%. Содержание изолейцина меньше на 2%, чем содержание аргинина; содержание лизина меньше на 3,1%; содержание валина - 4,2%; содержание фенилаланина, треонина, метионина и гистидина мало по сравнению с аргинином. Коллаген характеризуется большим количеством глицина, пролина, а также глутаминовой кислоты.

Уникальная особенность коллагена - многократно повторяющаяся последовательность в цепях триплетов аминокислот глицин--X--Y (X, Y-остаток любой аминокислоты, кроме глицина), создающая конформационную основу для спирализации цепей. Триплетная последовательность составляет около 90% всей цепи и расположена в ее центральной части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (так называемые телопептиды).

Коллаген - гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в основном в виде моно- или дисахаридов. Моносахариды представлены D-галактозой, которая связана с остатком аминокислоты гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана 1-2 - связью с D-галактозой.

Нативный коллаген плохо растворим в воде при рН около 7. При умеренном нагревании в водных растворах коллаген денатурирует с разрывом нековалентных связей - цепи расплетаются, «плавятся» с образованием желатина. При ренатурации цепи могут образовывать димеры (частицы) или тримеры (g-частицы), которые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником коллагена в организме является проколлаген (синтезируется в основном в фибробластах), молекулы которого состоят из трех про -цепей с молекулярной массой 140 -180тыс.

Химические признаки коллагена: специфически высокое содержание оксипролина и оксилизина; высокое содержание глицина, пролина, очень малое количество ароматических аминокислот; в нативном состоянии переваривается коллагеназой и не переваривается другими протеазами; обладает специфическими гистологическими свойствами.

Физико - химические признаки: растворяется в горячей воде после обработки кислотами или щелочами в виде желатина или клея, которые осаждаются дубителями; не растворяется в холодной воде.

Физические свойства: специфическая электронномикроскопическая картина поперечной исчерченности; двойное лучепреломление волокон; специфическая рентгенограмма под большими и малыми углами.

Функции коллагена

Коллаген способен образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), которые выполняют главные опорно-механические функции.

Коллаген участвует в межклеточном взаимодействии, оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из коллагена желатин (он легко образует студни) используют в пищевой промышленности, при изготовлении фотографических материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии.

Интернет-ресурсы

1. Перкель Т. П. Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Учебное пособие / Кемеровский технологический институт пищевой промышленности. - Кемерово, 2004. - 100 с.

2. http://мастер-повар.рф/stroenie-i-sostav-myishechnoy-tkani-myasa.html

3. http://medic.social/veterinariya_727/morfologicheskiy-sostav-myasa.html

4. https://foodteh.ru/